Factores importantes, que influyen en la actividad enzimática.


Factores importantes, que influyen en la actividad enzimática.

Las enzimas són las proteínas basadas en moléculas complejas producidas por las células. Existen varias enzimas, que están implicadas en las diferentes reacciones bioquímicas. Cada una de estas enzimas presentes en nuestro cuerpo, puede influir en cualquier reacción de una sustancia química en particular o un conjunto de reacciones. Estas sirven como catalizadores orgánicos y aumentan la velocidad de las reacciones en las que intervienen. En la ausencia de una enzima, la velocidad de una reacción química, se convierte en extremadamente lenta. Algunas de estas reacciones no se pueden producir, si el tipo de enzima no está presente en el cuerpo.

Explicación de la actividad enzimática

Una enzima puede aumentar la velocidad de una reacción química múltiple. Usted se sorprenderá al saber, que los estudios hán demostrado, que pueden hacer, que una reacción química sea 10 mil millones de veces más rápida. Las sustancias químicas, que están presentes en el inicio de unos procesos bioquímicos, que se denominan como los sustratos, se someten a cambios químico (s) para formar uno o más productos finales. Básicamente, el sitio activo de las enzimas, forma un enlace temporal con el sustrato. Durante este tiempo, una enzima disminuye la energía de activación de las moléculas participantes, lo que a su vez acelera la reacción. Después de que la reacción haya terminado, el producto recién formado sale de la superficie de la enzima y la enzima recupera su forma original. Por lo tanto, se puede decir, que participa en la reacción sin sufrir ningún cambio físico o químico. Por lo tanto, la misma enzima se utiliza una y otra vez para un proceso específico.

Factores que influyen en la actividad enzimática

Las concentraciones de sustrato y de enzima, tienen un impacto en la actividad de las enzimas. Además, las condiciones ambientales, como la temperatura, el pH, la presencia de inhibidores, etc., también influyen en sus actividades. Cada uno de estos factores importantes, se discuten a continuación:

Cambio en la temperatura
Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable, para que funcionen correctamente. La velocidad de una reacción bioquímica, aumenta con la elevación de la temperatura. Esto se debe, a que el calor incrementa la energía cinética de las moléculas participantes, lo que produce una mayor cantidad de colisiones entre ellas. Por otra parte, se encuentra que sobre todo, en las condiciones de baja temperatura la reacción se vuelve lenta, ya que hay menos contacto entre el sustrato y la enzima. Sin embargo, las temperaturas extremas no són buenas para las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molécula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de reacción. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales. En el cuerpo humano, la temperatura óptima a la cual la mayoría de las enzimas se encuentra altamente activas, es el intervalo de 95 ° F a 104 ° F (35 ° C a 40 ° C). Hay algunas enzimas, que prefieren una temperatura inferior a esta.

Cambio en el valor pH
La eficiencia de una enzima está ampliamente influenciada por el valor del pH de su entorno. Esto se debe a la carga de sus cambios de componentes aminoácidos, con el cambio en el valor de pH. Cada enzima se activa en un nivel de pH específico. En general, la mayoría de las enzimas se mantienen estables y funcionan bién en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas específicas, que solo funcionan bién en los entornos ácidos o básicos. El valor de pH favorable para una enzima específica, en realidad depende del sistema biológico en el que se está trabajando. Cuando el valor de pH se vuelve muy alto o demasiado bajo, entonces la estructura básica de la enzima sufre un cambio (o cambios). Como resultado, el lugar activo de la enzima no se une con el sustrato de la forma adecuada y la actividad de la enzima se afecta gravemente. La enzima puede incluso dejar de funcionar por completo.

Concentración de sustrato
La concentración de sustrato, desempeña un papel importante en diversas enzimas. Obviamente, esto se debe a una mayor concentración de sustrato, lo que significa, que una mayor cantidad de moléculas de sustrato están involucradas en la actividad de la enzima. Considerando que, una baja concentración de sustrato significa, que una menor cantidad de moléculas estará asociada a las enzimas. Esto a su vez, reduce la actividad de la enzima. Cuando la velocidad de una reacción enzimática es máxima y la enzima se encuentra en su estado más activo, un aumento en la concentración de sustrato, no hará ninguna diferencia en la actividad de la enzima. En esta condición, el sustrato es continuamente sustituido por un nuevo lugar activo de la enzima y no hay alcance para añadir esas moléculas adicionales.

Concentración de enzima
En cualquier reacción enzimática, la cantidad de las moléculas de sustrato que se trata es mayor, en comparación con la cantidad de las enzimas. Un aumento de la concentración de las enzimas, aumenta la actividad enzimática por la sencilla razón, de que más enzimas participan en la reacción. La velocidad de la reacción, es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles. Sin embargo, esto no quiere decir, que un aumento constante en la concentración de las enzimas dará lugar a un aumento constante de la velocidad de reacción. Más bien, una muy alta concentración de enzimas, en donde todas las moléculas de sustrato ya se utilizan,  no tiene ningún impacto sobre la velocidad de reacción. Para ser más exactos, una vez, que la velocidad de reacción haya alcanzado la estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no afectará a la velocidad de reacción.

Inhibidores
Como el nombre sugiere, los inhibidores són las sustancias, que tienen una tendencia de evitar las actividades de las enzimas. Los inhibidores de la enzima, interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado en esto, se dividen en dos categorías: los inhibidores competitivos y los inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo, tiene una estructura que es la misma, que la de una molécula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enzima fácilmente y restringe la formación de enlace del complejo enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo, es el que produce el cambio (o cambios), en la forma de las enzimas por la reacción con su lugar activo. En esta condición, la molécula del substrato, no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades posteriores se bloquean.

Factores alostéricos
Hay algunas enzimas, que tienen un lugar activo y uno o más lugares de regulación, y són conocidas como las enzimas alostéricas. Una molécula que se une con los lugares de la regulación, se conoce como el factor de alostérico. Cuando esta molécula en el entorno celular, forma un enlace no covalente débil en el lugar de la regulación, la forma de la enzima y su centro de activación se modifican. Generalmente, este cambio disminuye la actividad de la enzima, ya que inhibe la formación de un nuevo complejo enzima-sustrato. Sin embargo, hay algunos activadores alostéricos, que promueven la afinidad entre la enzima y el sustrato e influyen en el comportamiento enzimático positivamente.

Esperamos, que este artículo le ha ayudado a tener una visión general sobre los diferentes factores, que promueven e inhiben la acción de diversas enzimas presentes en las células vivas. Se puede concluir a partir de la información proporcionada anteriormente, que todas las enzimas requieren una condición favorable para funcionar correctamente. Una condición desfavorable tiende a influir negativamente en la actividad enzimática.

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