Los factores importantes que influyen en la actividad enzimática

Las enzimas son proteínas basadas en moléculas complejas producidas por las células. Existen varias enzimas que están implicadas con diferentes reacciones bioquímicas. Cada una de estas enzimas presentes en nuestro cuerpo puede influir en cualquier reacción de una sustancia química en particular o un conjunto de reacciones. Ellos sirven como catalizadores orgánicos y aumentar la velocidad de las reacciones en las que intervienen. En la ausencia de una enzima, la velocidad de una reacción química se convierte en extremadamente lenta. Algunas de estas reacciones no se puede producir si el tipo de enzima no está presente en el cuerpo.

Explicación de la Actividad Enzimática

Una enzima puede aumentar la velocidad de una reacción química múltiple. Usted se sorprenderá al saber que los estudios han encontrado que puede hacer una reacción químicas 10 mil millones de veces más rápido. Las sustancias químicas que están presentes en el inicio de un proceso bioquímico que se denomina como sustratos que se someten a cambio químico (s) para formar uno o más productos finales. Básicamente, el sitio activo de las enzimas forma un enlace temporal con el sustrato. Durante este tiempo, una enzima disminuye la energía de activación de las moléculas participantes que a su vez acelera la reacción. Después de que la reacción ha terminado, el producto recién formado sale de la superficie de la enzima y la enzima recupera su forma original. Por lo tanto, se puede decir que participa en la reacción sin sufrir ningún cambio físico o químico. Por lo tanto, la misma enzima se utiliza una y otra vez para el proceso específico.

Factores que influyen en la actividad enzimática

Las concentraciones de sustrato y enzima tener un impacto en la actividad de las enzimas. Además, las condiciones ambientales tales como temperatura, pH, presencia de inhibidores, etc también influir en sus actividades. Cada uno de estos factores importantes han discutido a continuación:

Cambio en la temperatura
Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable para que funcione correctamente. La velocidad de una reacción bioquímica aumenta con la elevación de la temperatura. Esto es debido a que el calor incrementa la energía cinética de las moléculas participantes que se traduce en un mayor número de colisiones entre ellos. Por otra parte, se encuentra sobre todo que en condiciones de baja temperatura, la reacción se vuelve lenta ya que hay menos contacto entre el sustrato y la enzima. Sin embargo, las temperaturas extremas no son buenas para las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molécula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de reacción. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales. En el cuerpo humano, la temperatura óptima a la cual la mayoría de las enzimas se encuentra altamente activo en el intervalo de 95 ° F a 104 ° F (35 ° C a 40 ° C). Hay algunas enzimas que prefieren una temperatura inferior a esta.

Cambio en el valor pH
La eficiencia de una enzima está ampliamente influenciada por el valor del pH de su entorno. Esto es debido a la carga de sus cambios de componentes aminoácidos con el cambio en el valor de pH. Cada enzima se activa en un nivel de pH específico. En general, la mayoría de las enzimas se mantienen estables y funcionan bien en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas específicas que solo funcionan bien en entornos ácidos o básicos. El valor de pH favorable para una enzima específica en realidad depende del sistema biológico en el que se está trabajando. Cuando el valor de pH se vuelve muy alta o demasiado baja, entonces la estructura básica de la enzima sufre cambio (s). Como resultado, el sitio activo de la enzima no se unen bien con el sustrato de forma adecuada y la actividad de la enzima se afecta gravemente. La enzima puede incluso dejar de funcionar por completo.

Concentración de sustrato
Concentración de sustrato desempeña un papel importante en diversas enzimas. Esto es obviamente debido a una mayor concentración de sustrato significa un mayor número de moléculas de sustrato están involucrados con la actividad de la enzima. Considerando que, con una baja concentración de sustrato significa menor número de moléculas estará asociado a las enzimas. Esto a su vez reduce la actividad de la enzima. Cuando la velocidad de una reacción enzimática es máxima y la enzima se encuentra en su estado más activo, un aumento en la concentración de sustrato no hará ninguna diferencia en la actividad de la enzima. En esta condición, el sustrato es continuamente sustituidos por unos nuevos en el sitio activo de la enzima y no hay alcance para añadir esas moléculas adicionales allí.

Enzima Concentración
En cualquier reacción enzimática, la cantidad de moléculas de sustrato que se trata es más, en comparación con el número de enzimas. Un aumento de la concentración de la enzima se aumenta la actividad enzimática por la sencilla razón de que más enzimas participan en la reacción. La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles para ello. Sin embargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la concentración de enzimas dará lugar a un aumento constante de la velocidad de reacción. Más bien, una muy alta concentración de enzimas en donde todas las moléculas de sustrato ya se utilizan hasta que no tiene ningún impacto sobre la velocidad de reacción. Para ser más exactos, una vez que la velocidad de reacción ha alcanzado la estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no afecta a la velocidad de reacción más.

Inhibidores
Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias que tienen una tendencia a evitar actividades de las enzimas. Inhibidores de la enzima interferir con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado en esto, que se dividen en dos categorías: los inhibidores competitivos y los inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo tiene una estructura que es la misma que la de una molécula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enzima fácilmente y restringe la formación de enlace de complejo enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s) en la forma de las enzimas por reacción con su sitio activo. En esta condición, la molécula del substrato no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades posteriores se bloquean.

Factores alostéricos
Hay algunas enzimas que tienen un sitio activo y uno o más sitios de regulación y son conocidas como enzimas alostéricas. Una molécula que se une con los sitios de regulación se conoce como factor de alostérico. Cuando esta molécula en el entorno celular forma un enlace no covalente débil en el sitio de regulación, la forma de la enzima y su centro de activación se modifican. Este cambio generalmente disminuye la actividad de la enzima, ya que inhibe la formación de un nuevo complejo enzima-sustrato. Sin embargo, hay algunos activadores alostéricos que promueven la afinidad entre la enzima y el sustrato y influir en el comportamiento enzimática positivamente.

Espero que este artículo le ha ayudado a tener una visión general sobre los diferentes factores que promueven e inhiben la acción de diversas enzimas presentes en las células vivas. Se puede concluir a partir de la información proporcionada aquí que todas las enzimas requieren una condición favorable para funcionar correctamente. Una condición desfavorable tiende a influir negativamente en la actividad enzimática.

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